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纤维素酶复合物
时间:2022-06-22
     在许多细菌中,体内的纤维素酶是在超分子复合物(纤维素小体)中组织起来的复杂酶结构。它们可以包含但不限于五种不同的酶亚基,代表即内切纤维素酶、外切纤维素酶、纤维二糖酶、氧化纤维素酶和纤维素磷酸化酶,其中只有外切纤维素酶和纤维二糖酶参与β(1→4)键的实际水解。组成纤维素体的亚单位的数量也可以决定酶活性的速率。
     
     多域纤维素酶在许多分类群中广泛存在,然而,在纤维素体中发现的来自厌氧细菌的纤维素酶具有复杂的结构,由不同类型的模块组成。例如,Clostridiumcellulolyticum产生13种GH9模块化纤维素酶,其中包含不同数量和排列的催化域(CD)、碳水化合物结合模块(CBM)、dockerin、接头和Ig样域。
     例如,来自里氏木霉的纤维素酶复合物包含标记为C1的组分(57,000道尔顿),其分离结晶纤维素链、内切葡聚糖酶(约52,000道尔顿)、外切葡聚糖酶(约61,000道尔顿)和β-葡糖苷酶(约61,000道尔顿)道尔顿)。
     在产生纤维素体的细菌基因组中已经鉴定出许多被称为dockerins和cohesins的“特征”序列。根据它们的氨基酸序列和三级结构,纤维素酶分为氏族和科。
     由于酶与纤维素底物之间的紧密接近,多模块纤维素酶比游离酶(只有CD)更有效,这是由于协同作用。CBM参与纤维素的结合,而糖基化接头为CD提供灵活性,以提高活性和蛋白酶保护,并增加与纤维素表面的结合。
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